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免疫抗體的結構介紹
日期：2025-10-07 20:45
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摘要：
免疫抗體是一種免疫球蛋白，是一類具有抗體樣結構或者是具有抗體活性的球蛋白。免疫球蛋白包括IgG、IgA、IgM、IgD和IgE，其中經常聽說的是IgM和IgG。IgM是指正在感染某種病毒的抗體，IgG是表示曾經感染過某種病毒，目前已經對這種病毒具有免疫力的抗體。IgG抗體是人體**能夠通過胎盤屏障的免疫球蛋白，具有中和毒素和病毒的功效，是人體重要的抗病原微生物抗體。如果在機體發現了這種抗體，說明機體就可以預防這種疾病，對這種疾病具有免疫力。
免疫抗體是具有4條多肽鏈的對稱結構，其中2條較長、相對分子量較大的相同的重鏈(H鏈);2條較短、相對分子量較小的相同的輕鏈(L鏈)。鏈間由二硫鍵和非共價鍵聯結形成一個由4條多肽鏈構成的單體分子。輕鏈有κ和λ兩種，重鏈有μ、δ、γ、ε和α五種。整個抗體分子可分為恒定區和可變區兩部分。在給定的物種中，不同抗體分子的恒定區都具有相同的或幾乎相同的氨基酸序列。可變區位于"Y"的兩臂末端。在可變區內有一小部分氨基酸殘基變化特別強烈，這些氨基酸的殘基組成和排列順序更易發生變異區域稱高變區。高變區位于分子表面，*多由17個氨基酸殘基構成，少則只有2~3個。高變區氨基酸序列決定了該抗體結合抗原抗原的特異性。一個抗體分子上的兩個抗原結合部位是相同的，位于兩臂末端稱抗原結合片段(antigen-bindingfragment,Fab)。"Y"的柄部稱結晶片段(crystallinefragment,FC)，糖結合在FC上。
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